L’instabilità proteica e la struttura delle proteine TLP

Foto-3_portaleIl vino contiene quantità limitate di proteine, comprese tra i 10 e i 500 mg/L, che tuttavia, a causa della capacità di produrre precipitati e intorbidamenti, presentano un’elevata rilevanza dal punto di vista enologico. Le proteine più instabili nel vino si chiamano PR proteins (Pathogen Related) e sono prodotte nell’uva come risposta agli attacchi degli agenti patogeni del grappolo, come i marciumi. Queste proteine, del gruppo delle TLP (Thaumatin Like Proteins), o della famiglia della taumatina, e del gruppo delle chitinasi, sono state generalmente studiate insieme e hanno la caratteristica, quando esposte alle temperature più alte, di modificare la loro struttura terziaria, esponendo alcuni gruppi funzionali a reagire e combinarsi con altre proteine o macromolecole, formando complessi insolubili e precipitati. Il miglioramento delle tecniche di purificazione delle proteine ha permesso di comprendere come le chitinasi siano le forme più instabili, in grado di dare intorbidamenti sempre irreversibili. Tuttavia anche alcune TLP in misura diversa sono responsabili degli intorbidamenti, essendo esse identificabili all’interno dei precipitati. Lo studio svolto dal padovano Matteo Marangon e dai suoi colleghi australiani del gruppo di Elisabeth Waters dell’AWRI, ha permesso per la prima volta di indagare ,nel comportamento di aggregazione di tre TLP con diversa stabilità al calore, la struttura e la composizione amminoacidica del tratto interessato alla modificazione che è causa dell’instabilità. Le nuove conoscenze saranno fondamentali per identificare tecniche di stabilizzazione più selettive e alternative alla bentonite, destinate unicamente alle proteine target causa dell’instabilità, come gli enzimi proteasici più adatti da applicare in diversi momenti del processo produttivo.

Articolo originale: M. Marangon, S.C. Van Sluyter, E.J. Waters, R.I. Menz RI. Structure of Haze Forming Proteins in White Wines: Vitis vinifera Thaumatin-Like Proteins. PLoS ONE 9(12), 2014: e113757. doi:10.1371/journal.pone.0113757.

Abstract a cura di Alessandra Biondi Bartolini.